Lexikon: Hämoglobin

 

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Als Hämoglobin (Hb) bezeichnet man den Eisen|eisenhaltigen roten Blutfarbstoff in den rotes Blutkörperchen|roten Blutkörperchen (Erythrozyten) der Wirbeltiere (und einiger Weichtiere|Molluscen sowie weniger Krebstiere|Crustaceen und Insekten) und seine Varianten. Es ermöglicht den -Transport im Körper. Hämoglobin besteht aus dem eisenbindenden Häm als prosthetische Gruppe| prosthetischer Gruppe und Globin. Es gilt als Prototyp eines hochregulierten Proteins (siehe Allosterie und Kooperativität), was u.a. darauf beruht, dass es sich um ein Tetramer aus zwei alpha- und zwei beta-Untereinheiten (beim Erwachsenen) handelt. Abbauprodukt des Hämoglobins ist das .

Struktur des Häms

Das Hämoglobin stellt das bestuntersuchte Protein dar, seine Proteinstruktur|Struktur wurde zusammen mit der des Myoglobin als eine der ersten überhaupt von Max Perutz und John Kendrew mit Hilfe der Röntgenkristallographie ermittelt. Im Zentrum des Häm (Protoporphyrin IX) ist ein Eisen-(II)-Atom positioniert. In dieser Situation ist es in der Lage 5–6 Ligandenbindungen aufzubauen, abhängig von der Tatsache ob Sauerstoff gebunden ist oder nicht. Vier Bindungen entstehen dabei mit den Stickstoffen des Pyrrolrings, der Porphyringruppe. Somit ist der Ring annähernd planar. Oberhalb ist dann ein proximales Histidin (Imidazol) gebunden. Dieses steht orthogonal zu den anderen vier Bindungen. Die sechste Bindung erfährt das Sauerstoffmolekül, das auf der Unterseite zwischen dem Häm und einem distalen Histidin positioniert ist.

Eigenschaften und Leistungen des Hämoglobin-Moleküls

  • globuläres Protein extremer Löslichkeit (Löslichkeitsgrenze 34%, das ist eine 5 mM Lösung)
  • Affinität zu Sauerstoff regulierbar (Allosterie|allosterisches Protein) mit den beiden alternativen Konformationen
– R (relaxed, Sauerstoff-bindend)
– T (tense, Kohlendioxid-bindend)
  • Kooperativität | kooperative Bindung von vier Sauerstoffmolekülen mit steigender Affinität (positive Kooperativität)
  • Schutz des zweiwertigen Häm-Eisens vor Valenzwechsel

Diese Eigenschaften werden im zellulären Umfeld des Hämoglobins wie folgt realisiert:

Eigenschaften und Leistungen roter Blutkörperchen (en)

  • Jeder Erythrozyt enthält 280 Millionen Hämoglobinmoleküle, das sind 70 Prozent von dessen Proteinkonzentration.
  • Der Mensch enthält durchschnittlich 2,5 · 1013 Erythrozyten, entsprechend 900 Gramm Hämoglobin bzw. 3,5 Gramm Eisen.
  • Während der 120-tägigen Lebensdauer legt jeder Erythrozyt etwa 400 Kilometer Wegstrecke zurück und ermöglicht einen 175.000-fachen Wechsel des Beladungszustandes mit O2 bzw. CO2.
  • Die wichtigsten Stoffwechselwege sind die Glykolyse (Bildung von Adenosintriphosphat|ATP; Aufrechterhaltung des Membranpotentials) und der Pentosephosphatweg (Schaffung des Reduktionsäquivalents NADPH, dann Glutathion, durch Oxidation von Glukose-6-phosphat) zum Erhalt der Häm-Funktionen.

Referenzbereich | Normalbereich

Als Referenzbereich | Normalbereich wird der Bereich bezeichnet in dem die Werte von 96% aller gesunden Menschen liegen.

Hämoglobin bei Menschen
g/dl
(alte Einheit)
SI-Einheit)
Männer 14–18 8,7–11,2
Frauen 12–16 7,5–9,9
  • ein erhöhter Hämoglobin-Wert bedeutet meistens auch eine erhöhte Erythrozyten-Anzahl und kann z.B. bei Aufenthalt in großen Höhen (Sauerstoffmangel) oder durch Flüssigkeitsverlust auftreten
  • ein verringerter Hämoglobin-Wert wird als bezeichnet

Ein erhöhter/verringerter Hämoglobin-Wert ist immer abhängig vom Normalwert. Liegt der Normalwert bei 11,2 mmol/l dann kann ein Wert von 8,7 mmol/l schon zu en von führen. Liegt der Normalwert bei 9 mmol/l dann treten bei 8,7 mmol/l noch keine Symptome auf.

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