Lexikon: Collagen

 

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Collagen ist die internationalisierte Schreibweise von Kollagen (Betonung auf der letzten Silbe), ein bei und Tieren vorkommendes Strukturprotein des s (präziser ausgedrückt: der extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix (EZM)).

Im menschlichen Körper ist Kollagen mit über 50 % Anteil am Gesamtgewicht aller Protein|Eiweiße (Proteine) das verbreitetste Eiweiß. Es ist der organische Bestandteil von und Zahn|Zähnen und der wesentliche Bestandteil von Sehne (Anatomie)|Sehnen, Band (Anatomie)|Bändern und Haut - wesentliche Eigenschaften von Kollagenfasern sind enorme Zugfestigkeit und extrem hohe Dehnbarkeit. Seinen Namen erhielt das Kollagen (aus dem Griechischen: "Leim erzeugend") aufgrund seiner Entdeckung als wichtiges Strukturprotein im Knochen ("Knochenleim").

Kollagen wird im Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulum synthetisiert, und besteht aus helikalen ketten, die untypischerweise eine linksgängige Helix aufweisen. Drei dieser Helices umschlingen einander zu einer rechtsgängigen Superhelix. Auffallend an der Primärstruktur des Kollagens ist, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist. Ein häufig wiederholtes Sequenzmotiv ist Prolin-Hydroxyprolin-Glycin (siehe Biologische_Evolution#Multigen-Familie).

Die dichte Wicklung ist auch ausschlaggebend für die enorme Zugfestigkeit von Kollagenfasern: die Fasern können Gewichte bis zum Zehntausendfachen ihres Eigengewichtes tragen.

siehe auch: Gelatine (denaturierte Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III, meist aus Schlachtabfällen gewonnen).

Es sei angemerkt, dass im allgemeinen Sprachgebrauch Kollagen Typ I gleichgesetzt wird mit "Kollagen". Kollagen Typ I ist zwar mengenmäßig im Organismus das bedeutendste Kollagen und durch seine Verwendung als Gelatine auch das bekannteste; es existieren jedoch weitere Kollagene, die sich strukturell wesentlich vom Kollagen Typ I unterscheiden und andere wichtige biologische Funktionen wahrnehmen. Eine differenziertere aber auch speziellere Darstellung folgt im nächsten Absatz.

Spezielle Informationen zu den Kollagenen

Zur Zeit sind 27 verschiedene Kollagentypen bekannt (Typ I bis XXVII). Zusätzlich sind mindestens zehn weitere Proteine mit kollagenähnlichen Domänen zu verzeichnen. Alle Kollagene haben gemein, dass sie aus drei Polypeptidketten aufgebaut sind, die man als α-Ketten bezeichnet und die in Form einer Tripelhelix umeinander gewunden sind. Jede α-Kette kann in Abhängigkeit des Kollagentyps aus 600 bis 3000 Aminosäuren zusammengesetzt sein und ist mit großen Domänen ausgestattet, die aus repetitiven G-x-y- Sequenzen aufgebaut sind. Definitionsgemäß werden nur tripelhelikale Moleküle der extrazelluläre Matrix|extrazellulären Matrix (EZM) als Kollagene bezeichnet. Die Kollagene werden in mehrere Untergruppen unterteilt. In der folgenden Zusammenstellung sind einige Mitglieder der Kollagenfamilie aufgeführt.

  • Fibrilläre Kollagene

Kollagene des Typs I, II, III, V und XI

  • Netzbildende Kollagene

Kollagene des Typs IV (Basalmembran!), VIII und X

  • Fibrillenassoziierte Kollagene (FACIT)

Kollagene des Typs IX, XII und XIV

  • Perlenschnurartige Kollagene

Kollagen Typ VI

  • Verankerungsfibrillen

Kollagen Typ VII

  • Kollagene mit Transmembrandomänen

Kollagene des Typs XIII und XVII

Spaltprodukte

  • Collagen XVIII
    • Endostatin

Detailreiche Informationen zu Kollagen Typ I

Kollagen Typ I, welches zu den fibrillären Kollagenen gerechnet wird, kommt ubiquitär in allen Geweben vor, am häufigsten in Haut und Knochen, aber auch in Sehnen und in der Kornea. Kollagen Typ I wird u.a. von Fibroblasten, Myofibroblasten und Osteoblasten synthetisiert.

Das entscheidende Merkmal eines typischen Kollagenmoleküls der fibrillären Kollagene ist die lange, seilartige Tripelhelix. Die sie bildenden 3 Kollagen-Polypeptidketten sind im Falle von Kollagen Typ I die linksgängigen α-Ketten, α1(I)2α2(I), die sich zu einer rechtshändigen Tripelhelix umeinander winden. Die Primärstruktur der α-Ketten setzt sich aus repetitiven G-x-y-Einheiten zusammen. Somit befindet sich an jeder dritten Position ein Glycin-Rest. Die Aminosäure Prolin ist sehr häufig an Position x zu finden, während 4-Hydroxyprolin an Position y lokalisiert ist. Hierdurch wird die Rotation der Polypeptidkette limitiert. Das Gen der α1-Kette von Kollagen Typ I besteht aus 50 Exons, von denen über die Hälfte eine Länge von 54 bp oder das zwei- bis dreifache dieser Länge besitzen. Sie codieren für die Sequenz (G-x-y)6 oder ein Vielfaches davon.

Einzelne Kollagen-Polypeptidketten werden an membrangebundenen Ribosomen synthetisiert und in das Lumen des endoplasmatischen Reticulums transportiert. Dabei liegen sie in Form größerer Vorläufermoleküle, den Pro-α-Ketten, vor, die mit N- und C-terminalen Propeptiden versehen sind. Im endoplasmatischen Reticulum werden einzelne Prolin- und Lysin-Reste hydroxyliert. Durch Ausbildung von Disulfidbindungen zwischen den C-terminalen Propeptiden wird die Tripelhelixbildung eingeleitet. Drei Pro-α-Ketten formieren dabei über Wasserstoffbrücken ein dreisträngiges Helixmolekül, das Prokollagen. Die fibrillären Kollagene werden in dieser Form aus der Zelle sezerniert. Unmittelbar nach der Sekretion werden die Propeptide im extrazellulären Raum mit Hilfe von Prokollagen-Peptidasen abgespalten. Anschließend lagern sich einzelne Kollagen-Moleküle zu Kollagen-Fibrillen zusammen (Fibrillogenese). In einem weiteren Schritt kommt es dann zur Ausbildung der Kollagenfasern, wobei die Quervernetzung an bestimmten Lysin- und Hydroxylysinresten erfolgt. Vitamin C (Ascorbinsäure) ist ein wichtiger Co-Faktor bei der Modifizierung der Aminosäuren Prolin und Lysin zu Hydroxyprolin und Hydroxylysin (Hydroxylierung). Bei fehlender Hydroxylierung werden nur schadhafte Kollagenmoleküle gebildet, die ihrer Funktion als Strukturprotein nicht nachkommen können. Hierbei ist anzumerken, dass nahezu alle e der Ascorbinsäure-Mangelerkrankung auf die fehlerhafte Biosynthese des Kollagens zurückzuführen sind.

In den Fibrillen sind benachbarte Kollagenmoleküle nicht bündig angeordnet, sondern um 67 nm, d.h. um etwa ein Fünftel ihrer Länge, gegeneinander versetzt. Diese Anordnung hat zur Folge, dass auf elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Metall-kontrastierten Kollagenfibrillen eine Querstreifung zu sehen ist. Es entsteht ein charakteristisches Bänderungsmuster, das sich alle 67 nm (234 Aminosäuren) wiederholt und als D-Periode bezeichnet wird. Dadurch werden die α-Ketten in vier homologe Bereiche D1-D4 unterteilt. Die in einer D-Einheit auftretenden Banden werden mit a-e bezeichnet. Die Kollagen-Fibrillen sind geordnete Polymere, die im ausgereiften Gewebe viele Mikrometer lang werden können. Sie sind oft zu größeren, kabelartigen Bündeln, den Kollagenfasern, zusammengefaßt. Bei Sehnen betragen die Kollagen Typ I Fibrillendurchmesser 50-500 nm, in der Haut 40-100 nm und in der Kornea 25 nm. Die Fibrillogenese des Kollagens wird oftmals durch kleine leucinreiche Proteoglykane reguliert, so dass in den entsprechenden Geweben Fibrillen mit definiertem Durchmesser und definierter Anordnung entstehen können.

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Kategorie:Strukturprotein Kategorie:Chemische Verbindung

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